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《生物化学(第二版)》习题答案酶答案.doc

上传人:bubibi 文档编号:10930885 上传时间:2023-02-06 格式:DOC 页数:2 大小:22KB
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1、一、选择题1、 D 2、A 3、D 4、D 5、 B 6、 B7、 B 8、C 9、C 10、A 11、 D 12、 C 13、D 14、A 15、C 16、 C 17、B 18、A19、D 20、B 21、D 22、D 23、E 24、C 25、C 26、E二、填空题1活细胞 生物蛋白质2高效性 专一性 活性可调性3底物浓度 酶浓度 温度 pH 激活剂和抑制剂4金属离子 辅酶 辅基 辅基 化学法 辅酶 透析法5结合基团 催化基团 结合基团 催化基团6酶蛋白 辅助因子 全酶 7激活剂三、简答题1酶作为一种生物催化剂有何特点?酶具有高效性、专一性、活性可调性2解释酶的活性部位、必需基团二者关系。

2、 结合基团:能与底物结合 活性中心内 催化基团:催化底物发生化学反应必需基团 活性中心外 维持酶活性中心的空间构象3说明米氏常数的意义及应用? 米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。应用:(1)米氏常数是酶的特征性常数,每一种酶都有它的Km值,与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关,而与酶浓度无关。(2)Km值可用于表示酶和底物亲和力的大小。(3)当使用酶制剂时,可以根据Km值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度;在已规定底物浓度时,也可根据Km值估算出酶能够获得多大的反应速度。4什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆

3、抑制剂及可逆抑制剂对酶的抑制作用?竞争性抑制:抑制剂结构与底物的结构相似,它和底物同时竞争酶的活性中心,因而妨碍了底物与酶的结合,减少了酶分子的作用机会,从而降低了酶的活性。非竞争性抑制:抑制剂和底物不在酶的同一部位结合,抑制剂与底物之间无竞争性,酶与底物结合后,还可与抑制剂结合,或者酶和抑制剂结合后,也可再同底物结合,其结果是形成了三元复合物(ESI)。可逆抑制剂:增效联磺的杀菌作用:增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性,使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制,使细菌因核酸的合成受阻而死亡。不可逆抑制剂:有机磷农药能共价结合胆碱酯酶活性中心上的羟基,使胆碱酯酶失活。临床药物解磷定(PAM)可解除有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制。5当一酶促反应进行的速度为Vmax的80%时,在Km及S之间有何关系? V=S=4 Km

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