1、生物化学与分子生物学前前 言言本本电电子子课课件件依依据据生生物物化化学学与与分分子子生生物物学学第第八八版版设设计计制制作作。选选择择的的制制作作软软件件主主要要为为Microsoft Microsoft PowerPointPowerPoint。本本课课件件主主要要为为便便于于师师生生的的教教与与学学，使使用用对对象象主主要要为为医医学学院院校校的的生生物物化化学学教教师师和和医医学学类类专专业业的的五五年年制制学学生生，以以及研究生入学考试准备和各种资格考试时医学生物化学的复习使用。及研究生入学考试准备和各种资格考试时医学生物化学的复习使用。第第八八版版生生物物化化学学与与分分子子生生物
2、物学学的的参参编编单单位位有有全全国国2121所所高高等等院院校校。课课件件光光盘盘由由华华中中科科技技大大学学同同济济医医学学院院生生物物化化学学与与分分子子生生物物学学系系与与生生物物化化学学第第八八版版编编委委会会共共同同设设计计制制作作，由由人人民民卫卫生生出出版版社社出出版版发发行行。版版权权所所有有，未未经许可，不得随便翻刻销售发行，违者必究。经许可，不得随便翻刻销售发行，违者必究。孙孙军军、查查锡锡良良、药药立立波波教教授授负负责责本本课课件件总总体体设设计计；华华中中科科技技大大学学同同济济医医学学院院生生物物化化学学与与分分子子生生物物学学系系陈陈娟娟、袁袁萍萍、段段秋秋红红
3、、尹尹燕燕华华、卢卢涛涛、刘刘琳琳、周周洁洁、张张颖颖、田田俊俊、熊熊宇宇芳芳等等老老师师参参与与了了课课件件设设计计和和制制作作的的具具体体工工作作；教教材材全全体体编编委委在在课课件件制制作作过过程程中中提提出出了了宝宝贵贵的的修修改改意意见见并并进进行行了了审审定定，在在此一并致谢。此一并致谢。由由于于我我们们水水平平有有限限，本本课课件件的的缺缺点点再再所所难难免免，敬敬请请使使用用者者批批评评指指正正，以便今后修订。以便今后修订。目目 录录第第01章蛋白质的结构与功能章蛋白质的结构与功能第第02章核酸的结构与功能章核酸的结构与功能第第03章酶章酶第第04章聚糖的结构与功能章聚糖的结构
4、与功能第第05章维生素和无机盐章维生素和无机盐第第06章糖代谢章糖代谢第第07章脂类代谢章脂类代谢第第08章生物氧化章生物氧化第第09章氨基酸代谢章氨基酸代谢第第10章核苷酸代谢章核苷酸代谢第第11章非营养物质代谢章非营养物质代谢第第12章物质代谢的整合与调节章物质代谢的整合与调节第第13章真核基因与基因组章真核基因与基因组第第14章章DNA的生物合成的生物合成第第15章章DNA损伤与修复损伤与修复第第16章章RNA的生物合成的生物合成第第17章蛋白质的生物合成章蛋白质的生物合成第第18章基因表达调控章基因表达调控第第19章细胞信号转导的分子机制章细胞信号转导的分子机制第第20章常用分子生物学
5、技术的原理及其应用章常用分子生物学技术的原理及其应用第第21章章DNA重组和重组重组和重组DNA技术技术第第22章基因结构与功能分析技术章基因结构与功能分析技术第第23章癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子章癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子第第24章疾病相关基因的鉴定与基因功能研究章疾病相关基因的鉴定与基因功能研究第第25章基因诊断与基因治疗章基因诊断与基因治疗第第26章组学与医学章组学与医学生物化学生物化学/Biochemistry概念、理论、研究、概念、理论、研究、应用应用Conception,theory,research,and Conception,theory,research,and a
6、pplicationapplication逻辑和逻辑和自学自学 Logic and LIY(Learn It Yourself)第一章第一章第一章第一章:蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能氨基酸和多氨基酸和多肽一个很酷的蛋白一个很酷的蛋白有神奇的颜色被称为21世纪的标记物2008年被颁发诺贝尔化学奖绿色荧光蛋白（绿色荧光蛋白（GFP）的来源）的来源1962在一种水母中发现：Aequorea victoria8 8GFP的三的三维结构构被形象的描述成：被形象的描述成：“在罐子中作画在罐子中作画”每一每一个个单体由体由11个反向平行的个反向平行的 折折叠片叠片
7、层呈柱状包呈柱状包围的的一个位于中心一个位于中心的的 螺旋构成，从而将螺旋构成，从而将荧光光团和溶和溶剂隔离开来。隔离开来。柱状体直径柱状体直径30A，长40A荧光光团位于中心的螺旋上位于中心的螺旋上9 9GFP的用途的用途GFP在在自然界、人生和历史上的功能。自然界、人生和历史上的功能。一种一种一种一种自发荧光蛋白自发荧光蛋白自发荧光蛋白自发荧光蛋白，能将，能将，能将，能将水母水母水母水母素（素（素（素（AequorinAequorin）蛋白的蓝色化学）蛋白的蓝色化学）蛋白的蓝色化学）蛋白的蓝色化学发光转化成绿色荧光。发光转化成绿色荧光。发光转化成绿色荧光。发光转化成绿色荧光。传递信息传递信
8、息传递信息传递信息的一种方法，比如吸引猎物和一种保护机制。的一种方法，比如吸引猎物和一种保护机制。的一种方法，比如吸引猎物和一种保护机制。的一种方法，比如吸引猎物和一种保护机制。改变人生改变人生改变人生改变人生：19921992年年年年最早克隆最早克隆最早克隆最早克隆GFPGFP基因序列的科学家普腊石因申基因序列的科学家普腊石因申基因序列的科学家普腊石因申基因序列的科学家普腊石因申请请请请美国国家科学基金时，评审者说没有蛋白质发光的先例，美国国家科学基金时，评审者说没有蛋白质发光的先例，美国国家科学基金时，评审者说没有蛋白质发光的先例，美国国家科学基金时，评审者说没有蛋白质发光的先例，就是就是
9、就是就是找到了也找到了也找到了也找到了也没什么价值没什么价值没什么价值没什么价值。一气之下一气之下一气之下一气之下不做不做不做不做科学研究，离开科学研究，离开科学研究，离开科学研究，离开学术界去麻学术界去麻学术界去麻学术界去麻省空军国民卫队基地，给农业部动植物服务部工作省空军国民卫队基地，给农业部动植物服务部工作省空军国民卫队基地，给农业部动植物服务部工作省空军国民卫队基地，给农业部动植物服务部工作。改变历史改变历史改变历史改变历史：后来：后来：后来：后来Marty Marty ChalfieChalfie第一次用第一次用第一次用第一次用GFPGFP标记线虫，而美籍标记线虫，而美籍标记线虫，而
10、美籍标记线虫，而美籍华人华人华人华人钱永钱永钱永钱永健则系统健则系统健则系统健则系统地研究了绿色荧光蛋白的工作原理，并对它进地研究了绿色荧光蛋白的工作原理，并对它进地研究了绿色荧光蛋白的工作原理，并对它进地研究了绿色荧光蛋白的工作原理，并对它进行了大刀阔斧的化学改造，不但大大增强了它的发光效率，还发行了大刀阔斧的化学改造，不但大大增强了它的发光效率，还发行了大刀阔斧的化学改造，不但大大增强了它的发光效率，还发行了大刀阔斧的化学改造，不但大大增强了它的发光效率，还发展出了红色、蓝色、黄色荧光蛋白，使得荧光蛋白真正成为了一展出了红色、蓝色、黄色荧光蛋白，使得荧光蛋白真正成为了一展出了红色、蓝色、黄
11、色荧光蛋白，使得荧光蛋白真正成为了一展出了红色、蓝色、黄色荧光蛋白，使得荧光蛋白真正成为了一个琳琅满目的工具箱，供生物学家们选用。目前生物实验室普遍个琳琅满目的工具箱，供生物学家们选用。目前生物实验室普遍个琳琅满目的工具箱，供生物学家们选用。目前生物实验室普遍个琳琅满目的工具箱，供生物学家们选用。目前生物实验室普遍使用的荧光蛋白，大部分是钱永健改造的变种。使用的荧光蛋白，大部分是钱永健改造的变种。使用的荧光蛋白，大部分是钱永健改造的变种。使用的荧光蛋白，大部分是钱永健改造的变种。瑞典皇家科学院瑞典皇家科学院瑞典皇家科学院瑞典皇家科学院将绿色荧光蛋白的发现和改造与显微镜的发明相提并论，成为当将绿
12、色荧光蛋白的发现和改造与显微镜的发明相提并论，成为当将绿色荧光蛋白的发现和改造与显微镜的发明相提并论，成为当将绿色荧光蛋白的发现和改造与显微镜的发明相提并论，成为当代生物科学研究中最重要的工具之一代生物科学研究中最重要的工具之一代生物科学研究中最重要的工具之一代生物科学研究中最重要的工具之一。GFP之歌之歌by Christopher Dinesh Rajby Christopher Dinesh RajOh,fluorescent one!Oh,fluorescent one!From the time they clones youFrom the time they clones you
13、And the time,I first set my eyes upon you,And the time,I first set my eyes upon you,Something drives usSomething drives usTo do something new with youTo do something new with youOnly to make you pure.Only to make you pure.You have been glorified here,You have been glorified here,And stolen there,And
14、 stolen there,Still you shine like an emerald in mother Still you shine like an emerald in mother natures crown.natures crown.Allow me to make a new construct out of you,Allow me to make a new construct out of you,Mutate and transform you,Mutate and transform you,Shine some blue light upon you,Shine
15、 some blue light upon you,And I am certain my peers will turn green,And I am certain my peers will turn green,Yes,green with envy,Yes,green with envy,Because MY GFP is brighter.Because MY GFP is brighter.Florescent ZebraXFPsLabeled Endoplasmatic Reticulum1212Structure of GFP 一级结构一级结构236236个氨基酸残基个氨基酸
16、残基 二级结构二级结构1111个反平行个反平行-折叠折叠(48%)(48%)*5*5个个-螺旋螺旋(5%)(5%)2020个个-转转角角(弯曲弯曲)2 2个个 转转角角1212个个 bulgesbulges7 7个个 发夹发夹 超二级结构超二级结构 荧光团荧光团各种蛋白质含氮量很接近，各种蛋白质含氮量很接近，平均平均16%16%，可据此推断生物样品，可据此推断生物样品中的蛋白质含量（中的蛋白质含量（g%g%）=含氮克数含氮克数 6.25 6.25 100 100氨基酸氨基酸是组成是组成蛋白质的蛋白质的基本元件基本元件,存在自然界中的氨基酸有存在自然界中的氨基酸有300300余种，但余种，但组成
17、蛋白质组成蛋白质的的氨基酸氨基酸主要只有主要只有2020种种类似的结构类似的结构不同的侧链不同的侧链 （R R基团基团）所有生物含有同样的这所有生物含有同样的这2020种种还有另外两种比较少见的组成蛋白质的氨基酸还有另外两种比较少见的组成蛋白质的氨基酸硒代硒代半胱氨酸（半胱氨酸（selenocysteineselenocysteine）吡咯吡咯赖氨酸（赖氨酸（pyrrolysinepyrrolysine）蛋白质不同的形状和活性由组成其的不同氨基酸序列决定。蛋白质不同的形状和活性由组成其的不同氨基酸序列决定。不同不同侧链(R group)不同理化性不同理化性质-氨基氨基(N-末端末端)-羧基羧基
18、(C-末端末端)-碳原子碳原子氨基酸性质氨基酸性质1.手性手性2.结构与分类结构与分类3.理化性质理化性质4.聚合反应的能力聚合反应的能力一一.手性手性:L-氨基酸氨基酸除除了了甘甘氨氨酸酸(R=H)，其其他他氨氨基基酸酸都都是是手手性性分分子子，它它们们都都有有对对映映异异构构体体/立立体体异异构构体体，但但自自然然界界中中只只有有一一种种异异构构体体：即即L-氨基酸氨基酸.D-丙氨酸和丙氨酸和L-丙氨酸丙氨酸非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性中性极性中性氨基酸氨基酸l非电离氨基酸非电离氨基酸l酸性酸性氨基酸氨基酸l碱性碱性氨基酸氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸二、二、氨基酸结构与氨基酸
19、结构与分类分类根据根据侧链结构和理化侧链结构和理化性质性质亲水亲水/疏水疏水带电带电/不带电不带电目录目录(一一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸氨基酸目录目录(二二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸中性氨基酸目录目录(三三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸目录目录(四四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸目录目录(五五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸氨基酸目录目录n特别的氨基酸特别
20、的氨基酸 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2第第21和和22种组成蛋白质的氨基酸种组成蛋白质的氨基酸硒代硒代硒代硒代半胱氨酸半胱氨酸半胱氨酸半胱氨酸（selenocysteineselenocysteine）吡咯吡咯吡咯吡咯赖赖氨酸氨酸氨酸氨酸（pyrrolysinepyrrolysine）氨基酸图表氨基酸图表1.Amino Acid3-Letter1-LetterSide-chain polaritySide-chain charge(pH 7.4)Hydropathy indexAbsorbancemax(nm)
21、AlanineAlaAnonpolarneutral1.8ArginineArgRBasic polarpositive4.5AsparagineAsnNpolarneutral3.5Aspartic acidAspDacidic polarnegative3.5CysteineCysCnonpolarneutral2.5250Glutamic acidGluEacidic polarnegative3.5GlutamineGlnQpolarneutral3.5GlycineGlyGnonpolarneutral0.4HistidineHisHBasic polarpositive(10%)n
22、eutral(90%)3.2211IsoleucineIleInonpolarneutral4.5LeucineLeuLnonpolarneutral3.8LysineLysKBasic polarpositive3.9MethionineMetMnonpolarneutral1.9PhenylalaninePheFnonpolarneutral2.8257,206,188ProlineProPnonpolarneutral1.6SerineSerSpolarneutral0.8ThreonineThrTpolarneutral0.7TryptophanTrpWnonpolarneutral0
23、.9280,219TyrosineTyrYpolarneutral1.3274,222,193ValineValVnonpolarneutral4.221st and 22nd amino acids3-Letter1-LetterSelenocysteineSecUPyrrolysinePylOAmbiguous Amino Acids3-Letter1-LetterAsparagine or aspartic acidAsxBGlutamine or glutamic acidGlxZLeucine or IsoleucineXleJUnspecified or unknown amino
24、 acidXaaXUnkissometimesusedinsteadofXaa,butislessstandard.氨基酸图表氨基酸图表2.Amino Acid3-Letter 1-LetterAlanineAlaAArginineArgRAsparagineAsnNAspartic acidAspDCysteineCysCGlutamic acidGluEGlutamineGlnQGlycineGlyGHistidineHisHIsoleucineIleILeucineLeuLLysineLysKMethionineMetMPhenylalaninePheFProlineProPSerine
25、SerSThreonineThrTTryptophanTrpWTyrosineTyrYValineValV必须氨基酸必须氨基酸人体有人体有10种氨基酸不能自种氨基酸不能自身合成，必须从食物获得，身合成，必须从食物获得，这些氨基酸被称为：这些氨基酸被称为：必须氨基酸必须氨基酸EssentialNonessentialHistidineAlanineIsoleucineArginine*LeucineAsparagineLysineAspartic acidMethionineCysteine*PhenylalanineGlutamic acidThreonineGlutamine*Tryptop
26、hanGlycineValineOrnithine*Proline*Selenocysteine*Serine*Tyrosine*(*)Essential only in certain cases.非蛋白组成的氨基酸非蛋白组成的氨基酸目录目录三、三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质种氨基酸具有共同或特异的理化性质n两性解离及等电点两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point,pI)在在某某一一pH的的溶溶液液中中，氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离
27、子子的的趋趋势势及及程程度度相相等等，成成为为兼兼性性离离子子，呈呈电电中性。此时溶液的中性。此时溶液的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。（一）氨基酸具有两性解离的性质（一）氨基酸具有两性解离的性质兼性离子兼性离子两两性性离离子子是是一一种种双双极极性性离离子子，由由于于氨氨基基酸酸同同时时含含有有酸酸（羧羧基基）和碱（氨基），其和碱（氨基），其内部内部的的酸碱反应酸碱反应使使之成为兼性离子之成为兼性离子。氨基酸氨基酸兼性离子兼性离子氨基酸在溶液中氨基酸在溶液中主要以兼性离子主要以兼性离子存在。存在。pKd 值：解离常数值：解离常数A=COO-B=H+A=NH3+B=OH-A=
28、R-/+B=H+/OH-目录目录pH=pI=(pK1+pK2)/2+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子pK1pK2丙氨酸的滴定曲线丙氨酸的滴定曲线pI(等电点等电点)=溶液中一个分子所带正溶液中一个分子所带正/负电荷相等时的负电荷相等时的pH值（即无静电荷）。值（即无静电荷）。pK1 羧基羧基=2pK2 氨基氨基=10pI=(pK1+pK2)/2谷氨酸的滴定曲线谷氨酸的滴定曲线pK1 羧基羧基=2.2pK2 R基团基团=4.3pK3 氨基氨基=9.7pI=(pK1+pK2)/2pI=(2.2+4.3)/2pI=3.25pK1羧基羧
29、基=2.2pK2 氨基氨基=9.0pK3 R基团基团=10.5pI=(pK2+pK3)/2pI=(9+10.5)/2pI=9.75赖氨酸的滴定曲线赖氨酸的滴定曲线无静电荷无静电荷水水中溶解度最小中溶解度最小蛋白质在等电点时最容易发生沉淀蛋白质在等电点时最容易发生沉淀可用于设计分离氨基酸的实验方法：可用于设计分离氨基酸的实验方法：电泳电泳离子交换离子交换电泳电泳离子交换层析实验原理离子交换层析实验原理-离子交换色谱原理流动相荷电固定相+-洗脱交换-分步收集洗脱的氨基酸样品与茚三酮反应。分步收集洗脱的氨基酸样品与茚三酮反应。离子交换层析法分离氨基酸原理离子交换层析法分离氨基酸原理离子交换层析法分离
30、氨基酸原理离子交换层析法分离氨基酸原理分步收集洗脱的氨基酸分步收集洗脱的氨基酸样品样品蛋白蛋白质的氨基酸的氨基酸组成分析成分析 酸降解酸降解蛋白蛋白质，得到，得到单个氨基酸后个氨基酸后进行行HPLC色色谱分析分析含含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在最大吸收峰在 280 nm 附近。附近。大大多多数数蛋蛋白白质质含含有有这这两两种种氨氨基基酸酸残残基基，所所以以 测测 定定 蛋蛋 白白 质质 溶溶 液液280nm的的光光吸吸收收值值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质质含含量量的的快速简便的方法。快速简便的方法。芳香族氨基
31、酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收不同不同侧链(R group)各种各种活性基活性基团决定氨基酸的决定氨基酸的化学反化学反应活性活性-氨基氨基(N-末端末端)-羧基羧基（C-末端）末端）氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应-碳原子碳原子茚三酮茚三酮反应反应?氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色蓝紫色化合物，其最大吸收峰在化合物，其最大吸收峰在570nm处。处。?由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比正比关系，因此可作为氨基酸定关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。量分析方法。凯氏微量定氮法凯氏微量定氮法氨基反氨基反应?生成生成氮气氮气的
32、量可用于的量可用于定量定量蛋白质。蛋白质。和甲醛反应和甲醛反应氨基反氨基反应蛋白蛋白质固定固定时与多聚甲与多聚甲醛反反应肽键是氨基酸彼此连接起来形成多肽肽键是氨基酸彼此连接起来形成多肽和蛋白质的重要化学键和蛋白质的重要化学键肽键肽键氨基和氨基和羧基反基反应R-基团基团疏水疏水/亲水作用亲水作用内部内部/外部外部组氨酸的组氨酸的咪唑基团咪唑基团生理生理pH值时作为质子供体或受体值时作为质子供体或受体常见于酶反应中心常见于酶反应中心丝氨酸丝氨酸和和苏氨酸苏氨酸的的羟基羟基(-OH)，以及以及半胱氨酸半胱氨酸的的巯基巯基(-SH)酶催化时常作为酶催化时常作为亲核基团亲核基团巯基巯基可形成可形成二硫键
33、二硫键目录目录 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3R基团的反应基团的反应4949GFP的结构的结构 一级结构一级结构236236个氨基酸残基个氨基酸残基 二级结构二级结构1111个反平行个反平行-折叠折叠(48%)(48%)*5*5个个-螺旋螺旋(5%)(5%)2020个个-转转角角(弯曲弯曲)2 2个
34、个 转转角角1212个个 bulgesbulges7 7个个 发夹发夹 超二级结构超二级结构 荧光团荧光团 目录目录肽肽键键(peptide bond)是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而而形形成成的化学键。的化学键。（一）（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽氨基酸通过肽键连接而形成肽(peptide)多肽多肽目录目录+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键目录目录N 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-氨基氨基的一端的一端C 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-羧基羧基的一端的一端n多肽链有两端：多肽链有两端：多多肽肽链
35、链(polypeptide chain)是是指指许许多多氨氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。基酸之间以肽键连接而成的一种结构。目录目录N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶自然界存在的肽自然界存在的肽l非核糖体合成的肽非核糖体合成的肽由核糖体之外的一系列酶体系一系列酶体系合成可能含D-氨基酸氨基酸例子：谷胱甘肽（谷胱甘肽（GSH）l核糖体核糖体合成的合成的肽肽 由它们自己的基因编码基因编码以前体前体的形式合成不含D-氨基酸氨基酸例子：促甲状腺素释放激素促甲状腺素释放激素(TRH)目录目录（二）（二）体内存在多种重要的生物活性肽体内存在多种重要的生物活性肽 1.谷胱甘肽谷胱甘肽(glut
36、athione,GSH)-Carbon atomH2O2 2GSH 2H2O GSSG NADPH+H+NADP+nGSH的两种状态的两种状态:GSH(还原态还原态)vs.GSSG(氧化态氧化态)GSH 过氧过氧化物酶化物酶 GSH还原酶还原酶(GSR)在体内保在体内保护DNA的抗氧化的抗氧化剂目录目录 体内许多激素属寡肽或多肽体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽神经肽(neuropeptide)2.多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽Proinsulin多肽多肽肽肽和和蛋白质蛋白质 肽：少于肽：少于50个氨基酸残基个氨基酸残基二肽二肽三肽三肽寡肽寡肽含含410个氨基酸残基个氨基酸残基多肽多肽含含
37、1050个氨基酸残基个氨基酸残基蛋白质蛋白质含含超过超过50个氨基酸残基个氨基酸残基肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。多肽的水解分析多肽的水解分析N 末端水解C-末端水解Carboxypeptidase A cleaves all except for P,R,K;Carboxypeptidase B cleaves only R,and K;Carboxypeptidase Y cleaves all;Carboxypeptidase C cleaves all;内部水解胰蛋白酶（Trypsin）-cleaves on the C-side of K or R;胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）-C-side of F,Y,W多多肽指指纹图谱分析分析
